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Alpha helix
알파나선이 포함된 대표적인 단백질인 헤모글로빈.
1. 개요
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1. 개요
단백질의 결합 구조 중 하나로, 펩티드 결합이 용수철 모양으로 꼬여 있는 것을 말하며 2차 구조이다. 510~540pm의 주기를 가지며, 경사 각도는 약 26˚이다. 베타병풍과 함께 단백질에 있어서 중요한 역할을 한다. 단백질 구조를 렌더링할때 말 그대로 용수철 모양으로 그려진다.
수소 결합으로 인해서 웬만한 힘에도 변형되지 않고 팽팽하게 용수철모양을 유지할 수 있다. 단 열에는 약해서 쉽게 풀어져 버린다. 사실 단백질은 열에 매우 약한 편이니 그나마 잘 버틴다고는 할 수 있겠지만...
알파나선에 프롤린이 거의 함유되지 않는데, 그이유는 작용기의 구조가 특이하기 때문이다. 기본 아미노산 20가지의 작용기는 보통 하나의 탄소에 결합되어있지만(알파탄소) 프롤린의 작용기는 고리구조이며 알파탄소이외에 아미노기에 질소원자와도 결합되어있다. 즉, 2개의 결합이 있다. 이로 인해 다른 아미노산처럼 구조변형(접힘)이 자유롭지 못하고 그래서 프롤린은 알파나선 형성의 기본적인 결합인 수소결합을 잘하지 못한다.
모양 때문에 DNA와 헷갈리기 쉬운데, DNA는 알파나선보다 훨씬 두껍다. 그리고 DNA는 이중나선이지만 알파나선은 단일나선이다.