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리보솜이 단백질을 합성하고 있는 모습. 왼쪽부터 E site, P site, A site이다. Aminoacyl tRNA binding site, peptidyl tRNA binding site, exit site의 약자이다. mRNA는 왼쪽이 5', 오른쪽이 3'이다. A 자리로 들어와 P에서 신장돼서 E로 나가지만 맨 첫 번째 아미노산은 P로 들어온다.
1. 개요
Ribosome세포 소기관의 일종으로, 대표적인 리보자임이다. 학자들에 따라서는 세포소기관이 아니라고 보는 경우도 있다. 즉 DNA처럼 세포 고유기관(막없는 세포소기관)으로 본다는 것이다. 이러한 입장으로본다면 원핵세포는 (막있는 막성) 세포소기관은 없다.
2. 특징
세포질 속에 자유롭게 존재하는, 일반적인 단백질을 합성하는 자유 리보솜(free-ribosome)과 거친면 소포체(endoplasmic reticulum, ER) 표면에 붙어서 막단백질이나 분비단백질을 등을 합성하는 ER-리보솜으로 나뉜다. 둘이 완전히 구분되는 것은 아니며, ER에서 막단백질을 합성하던 리보솜이 단백질 합성을 완료하고 리사이클되는 과정 중에 거친면 소포체의 표면에서 떨어져 나가서 다른 단백질을 합성하는 자유 리보솜으로 전환하거나, 세포질 속에서 자유 단백질을 합성하던 리보솜이 막단백질의 mRNA를 붙잡아서 그 신호에 따라 거친면 소포체로 흘러들어가는 경우도 있다. 세포 내에 수만 개에서 수백만 개가 존재하며, 일부 동물 세포의 경우 최대 1천만 개에 가까이 존재하는 경우도 있다고 한다.ribosome을 리보좀이라고 발음하는 경우가 많은데 영어에서의 정확한 발음은 [ráibəsòum][1]이며 한국어 규범표기는 리보솜이다. 다른 세포소기관인 라이소솜(lysosome)과 이름이 비슷하다.
리보솜은 핵(nucleus)과 함께 원핵세포 및 진핵세포의 모든 세포(cell)에서 보여지는 원시 세포기관이라고 할 수 있다. 이러한 막없는 세포소기관으로는 리보솜외에 잘 알려진 핵산(DNA)이 있으며 미토콘드리아나 엽록체처럼 원핵세포의 특수한 경우로 여겨지는 세포 소기관도 있다.
3. 구조
‘S’는 Svedberg의 침강 계수(Svedberg unit: 1S=10^-13초)를 의미하며 진핵생물을 기준으로는 28S, 5.8S, 5S 및 18S의 총 4개의 rRNA 뼈대와 80여 개[2]의 단백질이, 세균의 경우는 28S, 5S, 16S의 3개의 rRNA와 55개의 단백질이 결합한 거대한 효소이며, 두 개의 소단위체로 나뉘는데, 진핵생물의 경우는 60S와 40S 소단위체가 모여 80S 구조체를 이루고, 세균의 경우는 50S와 30S가 모여 70S 구조를 형성한다. 진핵생물의 경우 60S 소단위체는 28S+5.8S+5S rRNA로 구성되어 있고, 40S 소단위체는 18S rRNA를 뼈대로 하고 있다.
4. 합성
진핵생물의 경우, 핵 속의 인에서 리보솜이 조립되는데, rRNA를 코딩하는 rDNA들이 전체 염색체 속에 여러 카피가 존재하며, 이들 rDNA들이 1~5개의 지점에서 서로 한데 뭉쳐서 rRNA를 전사하는 RNA Polymerase I 및 여러 리보솜 조립 효소 등이 모인 핵 속의 소기관이 바로 인(Nucleolus)라는 구조물이다. 이 인에서 rRNA가 합성되면 그 rRNA의 주변으로 리보솜 단백질(RPs)들이 차례대로 모여들어서 마치 건프라를 조립 하듯 rRNA의 프레임에 차례대로 조립이 되는데, 마치 건프라를 하나 조립할 때에 니퍼나 사포 같은 것이 필요한 것처럼, rRNA를 적절한 크기로 자르고 추가적인 염기를 교체하는 작업을 하거나, RP들이 제대로 붙도록 유도하는 부가적인 단백질들이 다수 존재한다. 이러한 부품들을 모아서 조립이 완료된 리보솜 소단위체들은 인에서 빠져나와 핵막을 거쳐 세포질로 운송되어 단백질 번역 작업에 참여하게 된다.보통 분당 200개의 단일 아미노산을 펩타이드 결합으로 중합시킬 수 있다. 이 리보솜 실제로 효소 활성(펩타이드 결합을 매개하는 펩티딜 트랜스퍼레이스)을 가진 것은 단백질이 아닌 rRNA 부분이며, 리신과 같은 리보독소들은 rRNA를 공격하여 펩티딜 트랜스퍼레이스 활성을 억제하는 방식의 작용기전을 갖고 있다. 리보솜 단백질들은 mRNA가 정확히 결합하거나 mRNA상에서 리보솜이 이동하는 것을 매개하거나, 다른 조절 단백질이 결합하는 것을 돕는 역할을 한다.
요게 30S. 그림에서 누런 게 한 개의 RNA고, 퍼런 덩어리들이 여러 개의 단백질 쪼가리들이다. (최초의 생물체가 RNA 월드에서 나왔을 거라는 추측에 대한 또 하나의 간접설명) 밑에 거는 RNA가 두 개다.
그리고 이건 50S.
5. 기능
리보솜이 mRNA를 번역할 때는 mRNA에 있는 코돈을 인식하고, 그 코돈에 해당하는 아미노산을 tRNA로부터 가져와 붙인다. 이 코돈은 쉽게 설명하자면 아데닌(A), 유라실(U)[3], 구아닌(G), 사이토신(C)이라는 염기가 '문자'인 리보솜 전용 '언어'[4]인 셈이다. 염기가 네 종류이고 코돈은 염기 세 개로 이루어져 있으며, 중복도 가능하니 43=64개의 코돈이 나올 수 있다.[5] 하지만 아미노산은 20개밖에 안 되는데, 어떻게 64개의 코돈을 가지고 번역을 하는가 하면, 여러 개의 코돈이 한 아미노산을 지정할 수가 있다. 이 코돈은 종류별로 지정하는 아미노산이나 사용 빈도가 약간 다르다.[6]트리코테신(Trichothecene)이 세포 내의 리보솜과 결합해 단백질 합성을 방해하는 맹독이다. 붉은사슴뿔버섯이 이 독을 가지고 있기로 유명하고, 화학무기로도 사용된 적이 있다.
6. 미토콘드리아
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| 미토콘드리아의 DNA 와 리보솜들 |
7. 기타
- 전공 서적에는 3D 구조가 나와 있기도 하지만, 대충 그릴 때는 납작한 눈사람 모양으로 그리기도 한다.
- 2025학년도 입학생들부터 적용되는 2022 개정 교육과정부터는 ‘라이보솜’으로 용어가 수정됐다.
[1] 라이보솜[2] 생물의 종류(동물, 식물, 균류)에 따라서 리보솜 단백질의 개수가 다르다![3] RNA에서는 타이민이 아닌 유라실을 사용한다.[4] 더 정확하게는 바이트코드에 가깝다.[5] 이 중 UGA, UAA, UAG의 세 개는 번역을 멈추라는 종결 코돈으로, 아미노산을 지정하지 않는다.[6] 이 때문에 사람에서 잘만 만들어지던 단백질이 대장균에서 안 만들어질 수 있는데, 이것을 'codon bias'라고 한다. 리보솜이 해당 개체에서 안 쓰는(혹은 지정하는 아미노산이 없는 아미노산인) 코돈을 만나면 번역을 멈추거나, 비슷한 아미노산을 갖다 쓰거나, 아니면 시작점을 바꿔서 처음부터 다시 읽는다. 이렇게 되면 그 개체의 생장이나 분열에도 문제가 생긴다.